（１）基質特異性
酵素は、活性部位で基質と結合して化学反応を促進します。
この結合できる相手（基質）は、決まっています。

つまり、「活性部位の立体構造に対応した特定の基質としか反応しない」ということです。
この性質を（酵素の）基質特異性といいます。

（２）最適温度
ふつう化学反応は温度が高いほど速く進みます。
しかし、酵素はタンパク質でできているため、「一定温度以上になると、立体構造が変化して失活してしまう」という特性があります。
（触媒のはたらきの大きさを「活性」、活性を失うことを「失活」といいます）

そのため、酵素が最もよくはたらく温度を最適温度といいます。
ヒトの場合、体温くらいの温度でよくはたらくようになっています。

（３）最適pH
酵素はタンパク質でできているため、「強い酸やアルカリの中にあると、立体構造が変化」してしまいます。
（立体構造が変化すると、性質が変わってしまいます）

つまり、「溶液のpHによって、酵素のはたらき（活性）は変化する」ということです。
最も活性がよくなる（活性が最大になる）pHを最適pHといいます。

〔酵素の最適pH〕
・ペプシン：およそ2（酸性）
・アミラーゼ：およそ7（ほぼ中性）
・トリプシン：およそ8（アルカリ性）

＜補足＞
一定の量の酵素に対して、反応させる基質濃度を上げていくと、「酵素が基質と結合しやすく」なります。
そのため、（ある濃度までは）基質濃度に比例して「反応速度が上昇」します。

しかし、ある濃度まで達すると、すべての酵素が基質と結びついて、酵素ー基質複合体をつくっている状態となるため、各酵素の反応が終わるまでは「それ以上基質濃度を上げても反応速度は変化しない」ままになります。
（各酵素の反応が終わるまでは、反応速度が一定になるということ）

＜まとめ＞
・基質特異性：各酵素は、特定の基質としか反応しない
・最適温度：酵素は特定の温度でよくはたらく
・最適pH：酵素は特定のpHでよくはたらく